The orphan ligand, activin C, signals through activin receptor-like kinase 7

หลักฐานจากการศึกษาในห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง เป็นรากฐานที่ช่วยให้เข้าใจกลไกและศักยภาพก่อนการศึกษาในมนุษย์ต่อไป

• ระดับ A · หลักฐานทางคลินิกค่อนข้างแข็งแรง
• ระดับ B · หลักฐานทางคลินิกที่กำลังเติบโตและมีสัญญาณเชิงบวก
• ระดับ C · งานวิจัยในมนุษย์ระยะต้นที่กำลังสำรวจประโยชน์
• ระดับ D · รากฐานทางวิทยาศาสตร์จากห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง
• กำลังศึกษาเพิ่มเติม · หัวข้อใหม่ที่นักวิจัยกำลังสำรวจอย่างต่อเนื่อง

บทคัดย่อ (ต้นฉบับภาษาอังกฤษ)

Activin ligands are formed from two disulfide-linked inhibin β (Inhβ) subunit chains. They exist as homodimeric proteins, as in the case of activin A (ActA; InhβA/InhβA) or activin C (ActC; InhβC/InhβC), or as heterodimers, as with activin AC (ActAC; InhβA:InhβC). While the biological functions of ActA and activin B (ActB) have been well characterized, little is known about the biological functions of ActC or ActAC. One thought is that the InhβC chain functions to interfere with ActA production by forming less active ActAC heterodimers. Here, we assessed and characterized the signaling capacity of ligands containing the InhβC chain. ActC and ActAC activated SMAD2/3-dependent signaling via the type I receptor, activin receptor-like kinase 7 (ALK7). Relative to ActA and ActB, ActC exhibited lower affinity for the cognate activin type II receptors and was resistant to neutralization by the extracellular antagonist, follistatin. In mature murine adipocytes, which exhibit high ALK7 expression, ActC elicited a SMAD2/3 response similar to ActB, which can also signal via ALK7. Collectively, these results establish that ActC and ActAC are active ligands that exhibit a distinct signaling receptor and antagonist profile compared to other activins.

ระดับหลักฐาน

หลักฐานจากการศึกษาในห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง เป็นรากฐานที่ช่วยให้เข้าใจกลไกและศักยภาพก่อนการศึกษาในมนุษย์ต่อไป

ดูงานวิจัยทั้งหมดที่เกี่ยวข้อง

กรองห้องสมุดงานวิจัยด้วยชื่อเรื่อง ชื่อผู้เขียน หรือปีที่ตีพิมพ์ของงานวิจัยนี้