ระดับ D· รากฐานทางวิทยาศาสตร์จากห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลองการศึกษาในห้องปฏิบัติการEurope PMCเข้าถึงฉบับเต็มได้ฟรี

Production of a Recombinant Non-Hydroxylated Gelatin Mimetic in Pichia pastoris for Biomedical Applications

Gellermann P., Schneider-Barthold C., Bolten SN., Overfelt E., Scheper T., Pepelanova I.

การศึกษาในห้องปฏิบัติการ ตีพิมพ์ในวารสาร J Funct Biomater ปี 2019 — สรุปอัตโนมัติจากบทคัดย่อ PubMed

เปิดรายการอ่านของฉัน
ระดับ D· รากฐานทางวิทยาศาสตร์จากห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลองระดับหลักฐานของงานวิจัยนี้

หลักฐานจากการศึกษาในห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง เป็นรากฐานที่ช่วยให้เข้าใจกลไกและศักยภาพก่อนการศึกษาในมนุษย์ต่อไป

  • ระดับ A · หลักฐานทางคลินิกค่อนข้างแข็งแรง
  • ระดับ B · หลักฐานทางคลินิกที่กำลังเติบโตและมีสัญญาณเชิงบวก
  • ระดับ C · งานวิจัยในมนุษย์ระยะต้นที่กำลังสำรวจประโยชน์
  • ระดับ D · รากฐานทางวิทยาศาสตร์จากห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง
  • กำลังศึกษาเพิ่มเติม · หัวข้อใหม่ที่นักวิจัยกำลังสำรวจอย่างต่อเนื่อง
อ่านคำอธิบายระดับหลักฐาน A–D

ข้อมูลหน้านี้ดึงมาจากฐานข้อมูล PubMed โดยตรง คำอธิบายภาษาไทยเป็นสรุปอัตโนมัติจากข้อมูลบรรณานุกรมและบทคัดย่อ ไม่ใช่การแปลทั้งฉบับ และไม่ใช่คำแนะนำทางการแพทย์

ประเภทการศึกษา
การศึกษาในห้องปฏิบัติการ
วารสาร
J Funct Biomater (2019)
จำนวนผู้เข้าร่วม (จากบทคัดย่อ)
—
แหล่งข้อมูล
Europe PMC
PMID
31480684
PMCID
PMC6787575
DOI
10.3390/jfb10030039
จำนวนการอ้างอิง
16

บทคัดย่อ (ต้นฉบับภาษาอังกฤษ)

Proteins derived from the natural extracellular matrix like collagen or gelatin are common in clinical research, where they are prized for their biocompatibility and bioactivity. Cells are able to adhere, grow and remodel scaffolds based on these materials. Usually, collagen and gelatin are sourced from animal material, risking pathogenic transmission and inconsistent batch-to-batch product quality. A recombinant production in yeast circumvents these disadvantages by ensuring production with a reproducible quality in animal-component-free media. A gelatin mimetic protein, based on the alpha chain of human collagen I, was cloned in Pichia pastoris under the control of the methanol-inducible alcohol oxidase (AOX1) promoter. A producing clone was selected and cultivated at the 30 L scale. The protein was secreted into the cultivation medium and the final yield was 3.4 g·L -1 . Purification of the target was performed directly from the cell-free medium by size exclusion chromatography. The gelatin mimetic protein was tested in cell culture for biocompatibility and for promoting cell adhesion. It supported cell growth and its performance was indistinguishable from animal-derived gelatin. The gelatin-mimetic protein represents a swift strategy to produce recombinant and human-based extracellular matrix proteins for various biomedical applications.

สิ่งที่งานวิจัยนี้ไม่ได้พิสูจน์

  • • งานวิจัยนี้ไม่ได้พิสูจน์ว่า SVF เป็นการรักษาที่ได้รับการรับรอง หรือใช้แทนการรักษามาตรฐานได้
  • • เป็นการศึกษาก่อนคลินิก ผลในสัตว์ทดลองหรือห้องปฏิบัติการไม่สามารถนำมาสรุปผลในมนุษย์ได้

ระดับหลักฐาน

หลักฐานจากการศึกษาในห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง เป็นรากฐานที่ช่วยให้เข้าใจกลไกและศักยภาพก่อนการศึกษาในมนุษย์ต่อไป

ดูวิธีจัดระดับหลักฐาน

ดูงานวิจัยทั้งหมดที่เกี่ยวข้อง

กรองห้องสมุดงานวิจัยด้วยชื่อเรื่อง ชื่อผู้เขียน หรือปีที่ตีพิมพ์ของงานวิจัยนี้