ระดับ D· รากฐานทางวิทยาศาสตร์จากห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลองการศึกษาในห้องปฏิบัติการPubMed

Proteomic analysis of primary cultures of human adipose-derived stem cells: modulation by Adipogenesis.

DeLany JP., Floyd ZE., Zvonic S., Smith A., Gravois A., Reiners E.

การศึกษาในห้องปฏิบัติการ เกี่ยวกับ เบาหวานชนิดที่ 2 ตีพิมพ์ในวารสาร Mol Cell Proteomics ปี 2005 — สรุปอัตโนมัติจากบทคัดย่อ PubMed

เปิดรายการอ่านของฉัน
ระดับ D· รากฐานทางวิทยาศาสตร์จากห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลองระดับหลักฐานของงานวิจัยนี้

หลักฐานจากการศึกษาในห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง เป็นรากฐานที่ช่วยให้เข้าใจกลไกและศักยภาพก่อนการศึกษาในมนุษย์ต่อไป

  • ระดับ A · หลักฐานทางคลินิกค่อนข้างแข็งแรง
  • ระดับ B · หลักฐานทางคลินิกที่กำลังเติบโตและมีสัญญาณเชิงบวก
  • ระดับ C · งานวิจัยในมนุษย์ระยะต้นที่กำลังสำรวจประโยชน์
  • ระดับ D · รากฐานทางวิทยาศาสตร์จากห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง
  • กำลังศึกษาเพิ่มเติม · หัวข้อใหม่ที่นักวิจัยกำลังสำรวจอย่างต่อเนื่อง
อ่านคำอธิบายระดับหลักฐาน A–D

ข้อมูลหน้านี้ดึงมาจากฐานข้อมูล PubMed โดยตรง คำอธิบายภาษาไทยเป็นสรุปอัตโนมัติจากข้อมูลบรรณานุกรมและบทคัดย่อ ไม่ใช่การแปลทั้งฉบับ และไม่ใช่คำแนะนำทางการแพทย์

ประเภทการศึกษา
การศึกษาในห้องปฏิบัติการ
วารสาร
Mol Cell Proteomics (2005)
ประเทศ
United States
จำนวนผู้เข้าร่วม (จากบทคัดย่อ)
—
แหล่งข้อมูล
PubMed
PMID
15753122
DOI
10.1074/mcp.M400198-MCP200
จำนวนการอ้างอิง
104

บทคัดย่อ (ต้นฉบับภาษาอังกฤษ)

Adipogenesis plays a critical role in energy metabolism and is a contributing factor to the obesity epidemic. This study examined the proteome of primary cultures of human adipose-derived adult stem (ADAS) cells as an in vitro model of adipogenesis. Protein lysates obtained from four individual donors were compared before and after adipocyte differentiation by two-dimensional gel electrophoresis and tandem mass spectroscopy. Over 170 individual protein features in the undifferentiated adipose-derived adult stem cells were identified. Following adipogenesis, over 40 proteins were up-regulated by > or = 2-fold, whereas 13 showed a > or = 3-fold reduction. The majority of the modulated proteins belonged to the following functional categories: cytoskeleton, metabolic, redox, protein degradation, and heat shock protein/chaperones. Additional immunoblot analysis documented the induction of four individual heat shock proteins and confirmed the presence of the heat shock protein 27 phosphoserine 82 isoform, as predicted by the proteomic analysis, as well as the crystallin alpha phosphorylated isoforms. These findings suggest that the heat shock protein family proteome warrants further investigation with respect to the etiology of obesity and type 2 diabetes.

สิ่งที่งานวิจัยนี้ไม่ได้พิสูจน์

  • • งานวิจัยนี้ไม่ได้พิสูจน์ว่า SVF เป็นการรักษาที่ได้รับการรับรอง หรือใช้แทนการรักษามาตรฐานได้
  • • เป็นการศึกษาก่อนคลินิก ผลในสัตว์ทดลองหรือห้องปฏิบัติการไม่สามารถนำมาสรุปผลในมนุษย์ได้

ระดับหลักฐาน

หลักฐานจากการศึกษาในห้องปฏิบัติการและสัตว์ทดลอง เป็นรากฐานที่ช่วยให้เข้าใจกลไกและศักยภาพก่อนการศึกษาในมนุษย์ต่อไป

ดูวิธีจัดระดับหลักฐาน
Adipose TissueAdultBody Mass IndexCells, CulturedCrystallinsElectrophoresis, Gel, Two-DimensionalFemaleHeat-Shock ProteinsHumansMale

ดูงานวิจัยทั้งหมดที่เกี่ยวข้อง

กรองห้องสมุดงานวิจัยด้วยชื่อเรื่อง ชื่อผู้เขียน หรือปีที่ตีพิมพ์ของงานวิจัยนี้

งานวิจัยที่เกี่ยวข้อง